脱糖鎖酵素であるpeptide:N-glycanase (PNGase, Ngly1）活性を発光検出する方法の開発に関する研究がChemical Communications誌に採択されました。ここでは、ChemBioChem誌で報告した、分割インテインのタンパク質トランススプライシング（PTS）反応でNanoLucルシフェラーゼが生成する系を利用しています。2糖 (N,N’-diacetylchitobiose) を導入したペプチドは、ルシフェラーゼ断片を含む分割インテインとの反応速度が糖鎖の影響により大きく低下します。PNGaseにより糖鎖とアスパラギン側鎖の間のペプチド結合が切断されると、糖鎖のついていたアスパラギンがアスパラギン酸になり、PTS反応速度が大幅に向上します。この原理を用いて、細胞内のPNGase活性の検出に成功しました。この研究は、当研究室卒業生の内林君、群馬大理工の松尾先生、石井先生、理研の鈴木先生、東京都医学総合研究所の吉田先生との共同研究の成果です。